Thông tin tài liệu
| Nhan đề : | The flexible N-terminus of BchL protects its [4Fe-4S] cluster in oxygenic environments and autoinhibits activity |
| Tác giả : | Corless, Elliot Imran, Syed Muhammad Saad Watkins, Maxwell B |
| Từ khoá : | Electron Transfer; Nitrogenase; Nitrogenase-like enzymes; DPOR |
| Năm xuất bản : | 2019 |
| Nhà xuất bản : | Biochemical Journal |
| Tóm tắt : | It is propose that ATP-binding produces a conformational compaction of the BchL homodimer leading to a release of the flexible N-terminus from blocking the [4Fe-4S] cluster and promotes complex formation with BchNB to drive electron transfer. The auto-inhibitive feature and release mechanism appear unique to DPOR and is not found in the structurally similar nitrogenase. |
| Mô tả: | Tài liệu này được phát hành theo giấy phép CC-BY-NC-ND 4.0 |
| URI: | http://dlib.hust.edu.vn/handle/HUST/24908 |
| Liên kết tài liệu gốc: | https://www.biorxiv.org/content/10.1101/840439v1 |
| Trong bộ sưu tập: | OER - Kỹ thuật hóa học; Công nghệ sinh học - Thực phẩm; Công nghệ môi trường |
XEM MÔ TẢ
36
XEM & TẢI
16
Danh sách tệp tin đính kèm:
Tài liệu được cấp phép theo Bản quyền Creative Commons
